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言語
英語
著者
山本 達之 島根大学生物資源科学部
高橋 哲也 島根大学教育学部
内容記述(抄録等)
Circular dichroism and fluorescence spectroscopic measurements showed that the thermal denaturation and renaturation processes of bovine pancreatic ribonuclease A (RNase A) in an aqueous solution at pH 7.0 are greatly affected by the addition of glucosyl-β-cyclodextrin (G1-β-CD). The result of circular dichroism measurements revealed that G1-β-CD lowered the thermal stability of RNase A to result in an irreversible denaturation of RNase A in the aqueous solution. The α- and γ-cyclodextrin gave less effect on the thermal stability. The ellipticity at 220 nm of the thermally denatured RNase A scarcely recovered with the re-cooling process in the presence of G1-β-CD. The temperature dependency of the fluorescence intensity at 309 nm due to six tyrosine residues of RNase A was significantly affected by the addition of G1-β-CD. The effect of the addition of CDs on the thermal stability was larger in the order of G1-β-CD > γ-CD > α-CD.
主題
bovine pancreatic ribonuclease A
cyclodextrin
circular dichroism spectroscopy
fluorescence spectroscopy
inclusion
thermal stability
掲載誌名
Journal of molecular structure
832
開始ページ
96
終了ページ
100
ISSN
00222860
発行日
2007-03-29
DOI
DOI公開日
2013-04-01
NCID
AA00702852
出版者
Elsevier
DCMI
text
資料タイプ
学術雑誌論文
ファイル形式
PDF
権利関係
Copyright c 2007 Elsevier B.V.
著者版/出版社版
著者版
部局
生物資源科学部
教育学部
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